借助數據，他們解析出處於融合前狀態及融合後狀態的三種不同構象的刺突蛋白結構，由此，新冠病毒的外部“真身”被看得一清二楚：表面凸起的刺突蛋白非常少，平均不到30個，且分布隨機，猶如古代兵器“鏈錘”一般，可在病毒表面自由旋轉甚至游走。
“這在囊膜病毒中還是首次發現。”李賽分析，這種靈活的特性有利於“鑰匙”及時調整方向，同細胞上更多的“鎖”結合，進而增加侵染細胞幾率。這可能是它高傳染性的原因之一。
他們還發現，刺突蛋白表面有66個糖基化修飾，這些糖像盾牌一樣，保護病毒不被免疫識別。
精選2萬顆複合物看清“巢中蛋”
看清病毒外部結構，這一成果足以在國際頂尖期刊發表了。不過，李賽並沒有急於投稿，尋找樣本時施一公院士的慷慨相助、學院領導開設“綠燈”支持冷凍電鏡機時、英偉達公司無償出借價值上百萬元的服務器……這些雪中送炭的支援，促使他立志向科研的更高峰挺進，“我一定要看到完整的病毒結構！”
所謂完整病毒結構，意味著不僅要看清外部，更要透視內核，而後者才是處女地。
新冠病毒的所有遺傳信息都編碼在其核糖核酸（RNA）上。病毒想要“繁衍”下一代，就必須保護好這根“生命之源”。冠狀病毒的RNA是所有已知RNA病毒中最長的，其直線長度可達自身直徑的100倍。
在病毒內部，名為核糖核蛋白的複合物（RNP），像線軸一樣將RNA有序纏繞，並收納進體內。這種收納如何完成，一直是未解之謎。 |
